抑肽酶

生化/生理作用

抑肽酶是一种竞争性丝氨酸蛋白酶抑制剂，可抑制胰蛋白酶、糜蛋白酶、激肽释放酶和纤溶酶。它曾作为心脏手术的抗炎和抗血栓辅助治疗赢得一席之地，但它的价值一直受到质疑。[1]抑肽酶与酶形成稳定的复合物并阻断酶的活性位点。大多数抑肽酶-蛋白酶复合物在 pH >10 或 <3 时解离，结合是可逆的。与蛋白酶等摩尔有效浓度。

单位定义

一个胰蛋白酶抑制剂单位 (TIU) 将使 2 个胰蛋白酶单位的活性下降 50%，其中 1 个胰蛋白酶单位将在 25°C pH 7.8 下每分钟水解 1.0 μmol 的 N-α-苯甲酰-DL-精氨酸对硝基苯胺 (BAPNA)。

制备说明

不含动物源性成分或杂质，通过在非转基因烟草属植物中繁殖的 RNA (+) 链烟草花叶病毒载体中瞬时表达抑肽酶信息生产。抑肽酶是天然的牛抑肽酶的重组形式，传统上通过分级沉淀、凝胶过滤和离子交换色谱法从牛肺中分离得到。与动物来源的抑肽酶不同，本品采用专有方法从植物组织中分离纯化。

抑肽酶易溶于水 (>10 mg/ml) 和低离子强度的水性缓冲液。稀释溶液通常不如浓缩液稳定。溶液稳定性具有 pH 依赖性；1-12 的范围可以耐受。 应避免反复冻融循环。由于其紧凑的三级结构，由于高温、极端 pH 值、有机溶剂或蛋白水解降解（仅发现嗜热菌蛋白酶在加热至 60-80℃ 后能够降解抑肽酶），抑肽酶对变性相对稳定。 抑肽酶的高碱性使其粘附到常用的透析管路甚至凝胶过滤基质上，但使用乙酰化材料和浓盐溶液（缓冲液中 = 0.1m NaCl）使问题最小化。 可通过 0.2 μm 过滤器过滤实现灭菌。